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Ver el documento (formato PDF)   Galelli, Mirta Esther.  "Alteraciones proteicas debidas al estrés oxidativo promovido por la activación del tetracloruro de carbono a radicales libres"  (2000)
Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
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Resumen:
El CCl4 afectó a proteínas por distintos mecanismos. In vivo disminuyó transitoriamente la incorporación de (14)C-Leucina a proteínas nucleares (totales y distintas fracciones proteicas) y microsomales hepáticas de rata, siendo el efecto máximo a la hora. La cicloheximida causó un efecto similar. Los metabolitos reactivos del CCl4 (tridonometilo ('CCl3) y triclorometilperoxilo (CCl3O2')) formados por activacióncon luz ultravioleta C (UVC)causaron el aumento de grupos carbonilos (↑CO)y la disminución del contenido de grupos sulfhidrilo (↓SH) en albúmina de huevo (alb) y el ↑CO en 20 aminoácidos. El ↑CO en alb fue parcialmente inhibido por Trolox y EDTA pero no α-tocoferol. Los metabolitos del CCl4;formaron HCCl3 por reacción con alb (parcialmente inhibido por Trolox) y cisteína, posiblemente por abstracción de hidrógeno, la luz UVC per se ↑CO,abrió el puente disulfuro, pero casi no afectó los SH de la alb. El 'CCl3 y el CCl3O2 ↑CO y ↓SH en proteínas microsomales in vitro, por acción directa o vía productos de peroxidación de lípidos (PL) ya que fue parcialmente inhibido por antioxidantes y EDTA. No afectaron los CO y SH de proteínas nucleares, mitocondriales y citosólicas in vitro. El NADPH in vitro (probablemente vía PL) ↑CO y ↓SH de proteínas microsomales y nucleares, pero no mitocondriales Produjo ↑SH pero no de CO de compustos citosólicos. El CCl4 in vivo aumentó transitoriamente el contenido de CO de proteínas microsomales pero no de nucleares hepáticas de rata. Las alteraciones causadas por los metabolitos reactivos del CCl4 en proteínas permitirían explicar algunas de las alteraciones observadas en la intoxicación por CCl4(pérdida de funciones celulares, daño a la bomba de calcio del retículo endoplásmico),que podrían causar la muerte o desencadenar mecanismos de protección celulares.

Abstract:
CCI4 affected proteins through different mechanisms. It temporarily decreased 14C-Leucine incorporation into both, nuclear proteins (total and different protein fractions) and microsomal proteins in vivo. The main effect was observed at 1-hour poisoning. The effect of cicloheximide on 14C-Leu incorporation was similar to that of CCl4. Trichloromethyl (CCl3) and trichloromethylperoxyl (CCl3O2') free radicals generated by ultraviolet C light (UVC) activation of CCl4 promoted both, carbonyl formation (COT) and sulfhydryl decrease (SH↓) in chicken egg albumin (alb) and CO↑ in the common 20 amino acids. They also led to HCCb formation from alb (partially inhibited by Trolox)and cysteine, probably by hydrogen abstraction. The CO↑ in alb was partially prevented by Trolox and EDTA,but not by α-tocopherol. UVC light by itself caused CO↑,opened disulfide bonds, but it did not affect SH in alb. 'CCl3 and CCl3O2 CO↑ and SH↓ in microsomal proteins in vitro. These effects were partially prevented by antioxidants and EDTA,which indicates these could be due to both, CCl4-free radical direct action or lipid peroxidation products (PL). CCl4-free radicals did not affect CO and SH in nuclear, mitochondrial and citosolic proteins in vitro.NADPH in vitro (probably through PL) caused CO↑ and ↓SH in microsomal and nuclear but not in mitochondrial proteins.It also produced SH increase but not CO↑ in citosolic substances. CCl4 in vivo caused a transitory CO↑ in rat liver microsomal but not in nuclear proteins. These CCl4-induced alterations might explain some of the effects of this hepatotoxin (for example, cellular function loss or damage to microsomal calcium pump) that might induce cellular death or trigger cellular protection mechanisms.

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Registro:
Título : Alteraciones proteicas debidas al estrés oxidativo promovido por la activación del tetracloruro de carbono a radicales libres     =    Protein alterartions due to the oxidative stress promoted by carbon tetrachloride activation to free radicals
Autor : Galelli, Mirta Esther
Director : Castro, José Alberto
Año : 2000
Editor : Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires
Filiación : Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
Centro de Investigaciones Científicas y Técnicas de las Fuerzas Armadas (CITEFA). Centro de Investigaciones Toxicológicas (CEITOX)
Grado obtenido : Doctor en Ciencias Químicas
Ubicación : Preservación - http://digital.bl.fcen.uba.ar/gsdl-282/cgi-bin/library.cgi?a=d&c=tesis&d=Tesis_3233_Galelli
Idioma : Español
Area Temática : 
Palabras claves : TETRACLORURO DE CARBONO; RADICALES LIBRES; SINTESIS DE PROTEINAS; PROTEINAS NUCLEARES; OXIDACION DE PROTEINAS; CARBONILOS PROTEICOS; SULFHIDRILOS PROTEICOS; PEROXIDACION DE LIPIDOS; UVC; CARBON TETRACHLORIDE; FREE RADICALS; PROTEIN SYNTHESIS; NUCLEAR PROTEINS; PROTEIN OXIDATION; PROTEIN CARBONYL; PROTEIN SULFHYDRYL; LIPID PEROXIDATION; UVC
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