Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina

Zwaig, Noé

Registro:

Documento:	Tesis Doctoral
Disciplina:	biologia
Título:	Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina
Autor:	Zwaig, Noé
Editor:	Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales
Filiación:	Instituto Nacional de Microbiología
Publicación en la Web:	2017-11-06
Fecha de defensa:	1963
Fecha en portada:	1963
Grado Obtenido:	Doctorado
Título Obtenido:	Doctor en Ciencias Biológicas
Director:	Milstein, César
Idioma:	Español
Formato:	PDF
Handle:	http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1181_Zwaig
PDF:	https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/download/tesis/tesis_n1181_Zwaig.pdf
Registro:	https://bibliotecadigital.exactas.uba.ar/collection/tesis/document/tesis_n1181_Zwaig
Ubicación:	Dep.BIO 001181
Derechos de Acceso:	Esta obra puede ser leída, grabada y utilizada con fines de estudio, investigación y docencia. Es necesario el reconocimiento de autoría mediante la cita correspondiente. Zwaig, Noé. (1963). Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina. (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de http://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1181_Zwaig

Resumen:

En el presente trabajo se estudian algunos métodos de purificación de lafosfoglicerato mutasa. Se desarrollan métodos para preparar 2,3-PGA radiactivo de alta radiactividad especifica y libre de monofosfoglicerato y Glc-1,6-P2. Para este fin se estudian sistemas de solventes en electroforesis de alto voltaje. Se reinvestigan las conclusiones de Pizer (1960) acerca de la formación de una fosfo-enzima con la fosfoglicerato mutasa y se demuestra que mínimas contaminaciones de fosfoglucomutasa del orden 1/200 están presentes en las preparaciones cristalinas de fosfoglicerato mutasa. En las condiciones de trabajo de Pizer las preparaciones de 2,3-PGA no están libres de Glc-1,6-P2. La fosfoproteína que se marcaría en estas condiciones es fosfoglucomutasa y no fosfoglicerato mutasa como dicho autor sugiere. La fosfoglicerato mutasa puede aislarse, sin embargo, como una fosfo-proteína. Este complejo se forma entre la enzima y el cofactor y resulta inestable, en particular, en medio ácido. Se sugiere que el cofactor conserva su estructura original en el complejo pero que se descompone con mucha facilidad para dar ácido monofosfoglicérico y Pi cuando es sometido a electroforesis a varios valores de pH. La proporción en que aparecen dichos compuestos depende del pH. Se establece la relación molar del complejo que resulta igual a la unidad. En solución a pH neutro el complejo resulta inestable y su vida media fué calculada en un valor del orden de las 4 horas. El producto de la descomposición del complejo es Pi y constituye parte de la actividad fosfatásica de la enzima. Se busca estabilizar el complejo por desnaturalización de la enzima. Los resultados obtenidos permitirían establecer las condiciones en que dicha estabilización tendría lugar. Todos estos resultados se discuten en función de los posibles mecanismos de actividad de la fosfoglicerato mutasa. Se estudian comparativamente las secuencias de aminoácidos alrededor de las serinas activas de las fosfatasas alcalinas de Serratia marscescons y Escherichia coli. Se demuestra la existencia de al menos, un pentapéptido común a ambas enzimas. También se observan diferencias en la composición de aminoácidos en una zona cercana al pentapéptido referido.

Citación:

---------- APA ----------

Zwaig, Noé. (1963). Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina. (Tesis Doctoral. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales.). Recuperado de https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1181_Zwaig

---------- CHICAGO ----------

Zwaig, Noé. "Estudio de los centros activos de las enzimas fosfoglicerato mutasa y fosfatasa alcalina". Tesis Doctoral, Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, 1963.https://hdl.handle.net/20.500.12110/tesis_n1181_Zwaig

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